在抗原刺激下产生并能与其特异性结合而表现不同反应的一种球蛋白，称为免疫球蛋白（Ig）。视基本结构不同又可分为：IgG、IgM、IgA、IgE和IgD五类。家畜只有前四类而无IgD。抗体和Ig在概念上的区别在于Ig是化学名称，而抗体则是免疫学名词，是针对某一特定抗原的Ig，它往往是几类Ig的混合体。

各类Ig具有相似的基本结构，称为单体，IgG、IgD和IgE分子均含一个单体，而分泌型IgA则含两个单体，称为二聚体，IgM含5个单体，称为五聚体。每一单体Ig由4条肽链所组成，其中两条为重链，两条为轻链。轻链有λ链和κ链二种，分别由213～214个氨基酸组成，其C端有双硫键与重链连接。重链由420～440个氨基酸组成，其前端（N端）与轻链互相缠绕，称为抗原结合片（Fab）。轻链和重链的前端109～110个氨基酸为可变区（V区），Fab片的最前端为抗原结合点，其氨基酸变异率最高，为高变区，构成了抗原结合点空间构型的多样性。其余部分氨基酸相对稳定，为稳定区（C区）。两条重链之间由一对或数对双硫键相连接，并互相缠绕呈球状，称为可结晶片（Fc）、Fab与Fc之间的一段重链称为铰链区，具有坚韧、柔曲特性，使Fab能自由伸展、转动。Fab的抗原结合点能与相应的抗原决定簇结合。一个抗体分子有两个Fab，就像两只手一样能分别抓住相邻的两个抗原分子、Fc能活化补体，并能与淋巴细胞、巨噬细胞和肥大细胞上的相应受体结合，以加强其特异性杀伤功能。

由于Fab可变区，特别是抗原结合点的空间构型十分多样，每一种独特的空间构型都具有自身的抗原特性，称为独特型（idiotype），它与抗原决定簇的结合，是非共价键结合，二者的结合力决定于抗体的抗原结合点与抗原决定簇分子间的空间互补性。

抗体由B细胞及其分化增殖后的浆细胞所产生，一个B细胞克隆产生一种独特型抗体，动物体内估计有上百万个B细胞克隆，每个B细胞表面都带有表面免疫球蛋白（SIg），它们在没有接触抗原前都是静止的，不分泌抗体。抗原进入体内后，经巨噬细胞处理后的决定簇能选择性地与带相应SIg（亦即表面的独特型抗体）的B细胞结合，使其分化增殖，产生抗体，就像用钥匙配锁一样，一把钥匙（决定簇）可以配到不止一把与其构型互补的锁（独特型抗体），互补性愈紧密，结合力也就愈强。一种抗原往往有多个不同的抗原决定簇，一个决定簇可激活多个B细胞克隆，每个克隆又可产生多种Ig类型。因此，用常规方法制备的抗体都是多克隆的、非均质的，只有用淋巴细胞杂交瘤技术所制备的抗体才是单克隆的、均质的。

抗体由二组轻链基因（λ基因和κ基因）及一组重链基因所控制。各组基因均由V和C两个基因组成，分别编码可变区和稳定区。重链的V基因又由V、D、J三个基因组成，轻链由V、J两个基因组成，这些基因均有很多个，它们之间由内含子隔开，在胚胎发育过程中，前B细胞中的V基因经DHA重排，V、D、J和V、J均发生随机连接，加上连接时的不稳定性和重链基因和轻链基因的随机组合，在成熟的B细胞中，V基因的可变性可高达百亿次之多。这就是抗体多样性的理论基础，完全足以满足自然界抗原多样性的需要。美籍日人利根川进提出的抗体基因控制理论，获得1986年诺贝尔奖。

动物经多次免疫后，血清中含有高浓度的抗体，称为免疫血清或抗血清。视抗原不同有抗病毒血清、抗菌血清和抗毒素等。抗血清的用途：①传染病的短期预防和早期治疗，其中以抗毒素疗效最好，是防治毒素性疾病（如破伤风、肉毒中毒等）的特效药物；②免疫诊断（见血清学技术）。