羧酸烃链上的氢原子被氨基取代所生成的衍生物。氨基酸是蛋白质的基本结构单位。天然蛋白质的构成氨基酸通常有20种。除脯氨酸外，这些氨基酸均为α-氨基酸。其结构式为：

氨基酸

按照α-氨基酸中侧链R基的极性性质，组成蛋白质的20种常见氨基酸可分4组：①R基为非极性的氨基酸。共有8种，5种带有脂肪族侧链，即丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸，2种为芳香族氨基酸，即苯丙氨酸和色氨酸，一种为含硫氨基酸，即甲硫氨酸；本组氨基酸在水中的溶解度比极性R基氨基酸小；脯氨酸与一般α-氨基酸不同，它是α-氨基酸上的侧链取代了氨基酸上的一个氢原子所形成的，实际上是亚氨基酸。②R基有极性但不具有电荷的氨基酸。共有7种，即R基有羟基的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸，R基有巯基的半胱氨酸，R基有酰胺基的谷氨酰胺和天冬酰胺，另一种氨基酸为甘氨酸；甘氨酸分子无R基，但具有一定的极性，故归于本组；本组氨基酸侧链中含有不解离的极性基，能与水形成氢键，较易溶于水。③R基带正电荷的氨基酸。共有3种，即赖氨酸、精氨酸和组氨酸；在pH7.0时携带正电荷，也称碱性氨基酸。④R基为带负电荷的氨基酸。共有2种，即谷氨酸和天冬氨酸；在pH7.0时分子带负电荷，也称酸性氨基酸。20种氨基酸的结构式，缩写符号和有关常数见表。除上述20种常见的氨基酸外，尚有二碘酪氨酸、甲状腺素、羟脯氨酸、羟赖氨酸等见于某些蛋白质中。除了参与蛋白质组成的氨基酸外，还在各种组织和细胞中找到200多种其他氨基酸，这些氨基酸大多是组成蛋白质的那些α-氨基酸的衍生物。但是，有一些是β-、γ-或δ-氨基酸，并且有些是D型的氨基酸，如β-丙氨酸、γ-氨基丁酸以及在抗生素短杆菌肽-S中的苯丙氨酸、革兰阳性细菌细胞壁中的D-丙氨酸和D-谷氨酸。有些非蛋白氨基酸在代谢上作为重要的前体或中间产物，其中β-丙氨酸是维生素泛酸的前体，瓜氨酸及鸟氨酸是合成精氨酸的前体，γ-氨基丁酸是神经传导的化学物质。植物含有非常多的非蛋白氨基酸，属于植物次生物质，如茶氨酸、南氨酸、刀豆氨酸、黎豆氨酸和β-氰丙氨酸等。

除甘氨酸外，所有α-氨基酸中的α-碳原子是一个不对称碳原子，因此具有旋光性。氨基酸的旋光符号和大小取决于它的R基性质，并且与测定时溶液pH有关。参与蛋白质组成的20种氨基酸中，酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸具有光吸收能力，这是利用紫外分光光度法（在波长280nm处）测定蛋白质浓度的基础。氨基酸在水溶液中通常解离成两性离子，而不是呈不解离的分子状态。所有的氨基酸至少有两个解离常数，一是羧基的K_a1，一是氨基的K_a2。有些氨基酸的侧链可电离，就有第三个解离常数K_a3。例如，天冬氨酸和谷氨酸有第二个羧基而赖氨酸有第二个碱基。溶液的pH与解离常数的关系如下：

蛋白质中常见氨基酸的结构、pK_a值和pI值

蛋白质中常见氨基酸的结构、pK_a值和pI值（续）-1

氨基酸

作为两性电解质的氨基酸，可解离基团的存在状态是与溶液pH有关的。氨基酸净电荷为零时，其溶液的pH即为该氨基酸的等电点，即pI。单氨基、单羧基氨基酸的pI由下列关系式确定：

氨基酸

氨基酸的氨基可与强氧化剂亚硝酸起反应，放出氮气，这是定量测定氨基酸中α-氨基的重要反应。氨基酸的氨基与酰化试剂（酰酐）在碱性溶液中作用时，氨基可被酰化。氨基可与水合茚三酮作用而生成紫色化合物，两个亚氨基酸-脯氨酸与水合茚三酮反应形成黄色化合物。水合茚三酮反应广泛地用于氨基酸的定量测定。氨基酸的α-氨基与2，4-二硝基氟苯（DNFB）在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯氨基酸，用此反应可鉴定多肽链的氨基。另外，利用α-氨基与异硫氰酸苯酯的化学反应可进行多肽和蛋白质中氨基酸顺序分析。氨基酸的羧基能与醇类化合物发生酯化反应，也可经化学的或生物学的脱羧反应，形成相应的胺类化合物。个别氨基酸的颜色反应可用于这些氨基酸的定性和定量分析。常用的有米伦氏反应——当酚化合物与Hg（NO₃）₂共热使呈红色，含有酪氨酸的蛋白质都有此反应；坂口反应——在碱性溶液中，胍基与含有α-萘基和次氯酸钠的试剂反应呈红色，精氨酸及含有精氨酸的蛋白质均有此反应；亚硝基亚铁氰酸盐试验——半胱氨酸及含有自由巯基的蛋白质，在稀氨溶液中能与亚硝基亚铁氰酸钠〔Na₂（NO）Fe-（CH）₅·2H₂O〕反应呈红色；乙醛酸反应——吲哚衍生物与一些芳香乙醛反应产生有色物质，该反应可用于定量测定蛋白质中的色氨酸；Pauly反应——在碱性溶液中，组氨酸和酪氨酸与重氮化的磺氨酸偶联呈红色；醋酸铅反应——二硫键或巯基与醋酸铅可反应生成黑色的硫化铅沉淀，此反应可检测蛋白质中的半胱氨酸和胱氨酸。