能刺激机体产生抗体，并能与之特异性结合发生反应的物质。前者为免疫原性，后者为免疫反应性，统称为抗原性。同时具备二种属性的为完全抗原，只有免疫反应性，而不具备免疫原性者为不完全抗原，亦称半抗原。半抗原只有与蛋白质载体结合时，才具有免疫原性。抗原一般指完全抗原而言，主要为蛋白质及其复合物。

异源性

抗原应为非自身物质，一般为异种物质，但同种而不同个体间的某些物质，如血型抗原、组织相容抗原等有时也有免疫原性。因此进行异体组织或器官移植时，可引起移植排斥反应。一般来说自身物质没有免疫原性，但某些隐蔽成分，如眼球晶体、精子蛋白等与免疫系统隔绝，一旦因外伤、感染等原因进入血流时，即可与免疫活性细胞接触而成为自身抗原。此外，自身物质由于烧伤、感染、药物及射线的影响，使其蛋白质结构发生改变，亦可成为自身抗原。

分子大小

具有免疫原性的物质分子量常大于10000。分子量小于5000者一般免疫原性很弱，在1000以下的小分子为半抗原，本身没有免疫原性，需与蛋白质结合后才有免疫原性。

分子结构

分子结构和空间构象复杂者抗原性强。带苯环和杂环的芳香族氨基酸的蛋白质，较带直链氨基酸者抗原性强。某些天然蛋白，如胰岛素、鲱精蛋白等虽其分子量只有5000左右，但其所含氨基酸复杂多样，因而具有良好的免疫原性。

物理状态

颗粒性抗原易被吞噬加工是良好的抗原。免疫原性弱的可溶性抗原，由于分子聚集而使质点增大或吸附于氢氧化铝等大分子颗粒上，可显著增加其免疫原性。

抗原的特异性决定于其分子表面具有立体构型的化学基团，称为抗原决定簇，通常由5～7个氨基酸残基或单糖残基组成。一个蛋白质分子可具有多个不同的抗原决定簇，据估计每5000分子量约有一个决定簇，其余部分则为载体，半抗原一般只有一个决定簇，完全抗原可以看作是半抗原和载体的复合物（图1）。

图1 抗原决定簇与抗体的抗原结合点的互补关系

细菌抗原

细菌具有复杂的抗原组成，通常可以区分为菌体抗原（O抗原）、鞭毛抗原（H抗原）和荚膜抗原（K抗原）三类。某些细菌的菌毛也称为K抗原（图2）。每一种细菌都是一个由不同抗原成分组成的复合体，各有特异性。因此，可用以区别不同的种，并可把同一种细菌区分为不同的血清型，细菌的外毒素也是一种很好的天然抗原。

图2 细菌的结构及其重要抗原的位置

病毒抗原

各种病毒都有自己的抗原结构，有囊膜病毒的抗原特异性主要由囊膜上的纤突决定，如流感病毒囊膜上的血凝素（H）和神经氨酸酶（N），是流感病毒亚型分类的基础。无囊膜病毒则主要由病毒的衣壳蛋白所组成，是病毒分类和鉴定的重要依据。

寄生虫抗原

原虫、蠕虫及其虫卵等均具有独特的抗原组成，但其免疫原性一般较弱，特异性不高，交叉反应较多，但不同的种常应用血清学试验进行鉴定。

动植物抗原

动植物体内的各种组分均具有良好的抗原性，某些动物性药物如虎骨、阿胶、熊胆等均具有特异的抗原性，很易用血清学方法加以鉴定。

植物蛋白质亦具有各自的抗原特征，亦可应用血清学方法进行物种鉴定。杂交、嫁接或用生物技术培育成的杂交后代，均可用血清学的方法加以鉴别。

酶

酶是蛋白质，具有良好的抗原性。在酶学研究中，可利用抗酶抗体来测定自然物中存在微量的酶，也可用免疫亲和层析来提纯酶制品。

激素

大分子多肽类激素是良好的天然抗原。分子量小于5000的多肽激素和类固醇激素则需连接于蛋白质载体，做成人工复合抗原才能刺激动物产生抗体。自1959年伯森（Berson）和耶娄（Yallow）建立激素的放射免疫测定（RIA）技术以来，已有近60种激素建立了免疫测定技术，为生命科学进入分子水平提供了重要手段。

植物激素均为小分子半抗原，自韦勒（Weiler）和曾克（Zenk）1983年将（RIA）和酶免疫测定（EIA）技术引入植物学以来，植物激素的免疫测定技术也有了迅速发展。并已在植物生理生化、生态、遗传、育种和组织培养、快繁等方面广泛应用。

合成抗原

用化学方法将已知的氨基酸按一定的顺序聚合成大分子多肽，使之具有抗原性。这种抗原早期主要用于研究免疫原性的分子基础，如抗原决定簇的组成和结构，决定簇的大小，分子结构与免疫原性的关系等。现已有应用人工合成保护性肽段，并将其接于蛋白质载体上，制成合成肽疫苗，前景乐观。

结合抗原

将某种不具免疫原性的简单化合物（半抗原）连接于蛋白质载体上，使其成为具有良好免疫原性的半抗原载体复合物，可用以制备抗半抗原抗体。70年代后，由于连接技术的进展，几乎任何具有生物活性的小分子物质均可制成结合抗原，制备特异性抗体。并用以建立RIA或EIA技术。目前已有300多种此类物质建立了免疫测定技术。