高等脊椎动物和部分无脊椎动物红细胞中含有红色素（血红素）的一种结合色蛋白，是构成红细胞的主要成分。在哺乳动物红细胞中血红蛋白占可溶性蛋白质的95%，它由珠蛋白和辅基亚铁血红素组成。珠蛋白是由两条α-链（亚基）和两条β-链（亚基）组成的四聚体。大多数哺乳动物其α-链由141个氨基酸残基组成，β-链由146个氨基酸残基组成。血红蛋白的每一条多肽链与一个亚铁血红素分子结合，所以每一分子血红蛋白含有四个亚铁血红素辅基。

血红蛋白的主要功能是运输氧和二氧化碳，以及缓冲血液的pH。运输氧和二氧化碳的功能与血红蛋白结合氧呈S形曲线和布尔（Bohr）氏效应这两个特性有密切关系。血红蛋白的氧结合曲线呈S形，是由于其与氧的结合呈现协同效应（协作效应）。就是说，血红蛋白与氧结合的亲和力因血红蛋白与氧结合的量而异，结合量越大，亲和力越大，或者说带氧的血红蛋白分子协助不带氧的分子结合氧。血红蛋白的效应是通过血红蛋白的变构效应来实现的。S形曲线的生理意义，是动物可以在一定较宽的氧浓度范围内结合或释放氧，使一种动物在不同氧分压条件下，或各种动物根据不同生活方式来回移动S曲线，以适应外界氧分压的差异，更有利于氧在肺部的结合和在组织的释放，使它能更有效地担负运输氧的作用。

CO₂分压对血红蛋白结合氧的亲和力有影响，也就是说CO₂分压增加，氧亲和力下降，同时也发现血红蛋白的氧亲和力随着pH降低而降低。人们把这一具有重要意义的生理现象叫Bohr效应。这一发现揭示了细胞的氢离子浓度是调节血红蛋白功能的一个重要因子。如当血液流经组织时，由于组织产生CO₂及一些酸性代谢产物使pH降低，血红蛋白和氧亲和力减弱，使氧合血红蛋白的解离加强，更多地释放氧；而在肺部正好反过来，结合氧，释放CO₂与H^＋。血红蛋白还可直接与CO₂结合生成氨基甲酸化合物，在CO₂的运输上起重要作用。血红蛋白的另一个重要作用，是缓冲血液的pH。在组织中氧合血红蛋白释放1分子氧的同时，结合1个氢离子，以补偿由于呼吸作用形成的CO2引起的pH降低。红细胞中，2，3-二磷酸甘油酸（DPG）也是调节血红蛋白对氧亲和力的重要因素。DPG可与许多哺乳动物的血红蛋白可逆的结合。血红蛋白结合DPG以后其构像发生变化，降低了结合氧的能力，S形曲线右移，但在血液通过肺时，因氧分压高，DPG的影响不大，当血液流经组织时；DPG则显著地增加氧的释放，供应组织的需要。

血红素是一种含铁的卟啉，卟啉是原卟啉Ⅸ。它的分子式是C₃₈H₃₂O₄N₄Fe，分子量为616.5。原卟啉是在4个吡咯环上连接有4个甲基、2个乙烯基和2个丙酸基等侧链而成的。原卟啉与亚铁原子（Fe^2＋）结合即成血红素，又称亚铁血红素。血红素中的亚铁原子位于卟啉环的中心。铁有6个配位键，其中4个配位键在血红素平面与4个吡咯环的氮相联，第五和第六配位键在平面的两侧，第五配位键接在珠蛋白肽链的组氨酸咪唑基的N上，第六配位键可与氧（或其他化合物）相结合，在此邻近处有肽链的另一个组氨酸残基。原卟啉结构、血红素结构和血红素Fe^2＋的配位关系如图所示。

血红素中的铁原子通常是二价（Fe^2＋），只有二价铁的血红蛋白（亚铁血红蛋白）才能与氧结合；血红素中的铁原子必须与珠蛋白中的组氨酸咪唑基的N结合后才能起到运输氧的作用，单独的血红素不能载氧：血红素与珠蛋白联结后，在结合氧时，铁原子（Fe^2＋）自身不被氧化，游离的亚铁血红素虽然自身也可以结合氧，但亚铁很快被氧化成正铁状态，失去了运输氧的功能。这些是血红素中铁原子与氧结合的重要特性。

（景在新）

血红素结构