含有氨基和羧基的一类有机化合物。根据氨基在碳链上距离末端羧基的位置，分别称为α、β、γ-氨基酸。天然的氨基酸大都是α-氨基酸，分为D、L两种构型。L-α-氨基酸是蛋白质和多肽的结构单位：D-α-氨基酸存在于低等动物和微生物体内以及抗生素中。

组成蛋白质的常见氨基酸有20种（表）。除脯氨酸外，都有一个共同的结构：

氨基酸

氨基酸的种类、名称及代号表

它们之间的差异，仅在于R侧链的不同。

根据R侧链的极性以及电荷性质，可以将常见氨基酸分成4类，如表中所示。

为无色晶体，熔点在200℃以上，大多数易溶于水，而不溶于非极性溶剂。一般烃链愈长，则水溶性愈低，在非极性溶剂中的溶解度愈高。氨基酸的羧基是酸性基，能放出质子，其本身带负电荷；氨基酸的氨基是碱性基，能接受质子，其本身带正电荷。因此，氨基酸是两性电解质。在水溶液中，氨基酸可以下列三种形式存在：

氨基酸

溶液的pH影响其氨基和羧基的电离度。在一定的pH时，氨基酸的氨基和羧基的电离度相等，净电荷为零，在直流电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。此时，氨基酸所处溶液的pH值，称为该氨基酸的等电点，用pI代表。向氨基酸两性离子溶液中加酸，使pH＜pI，这时，两性离子的—COO—接受质子，结果氨基酸变成阳离子，在直流电场中向阴极移动；向氨基酸两性离子溶液中加碱，使pH＞pI，这时两性离子的—NH₃^＋释出质子，结果氨基酸变成阴离子，在直流电场中向阳极移动。除甘氨酸外，所有的α-氨基酸都含有不对称碳原子，因而都有旋光活性。在20种常见氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸以及组氨酸能吸收紫外光。其中，色氨酸吸光能力最强，酪氨酸次之。利用这一性质可以测定样品中游离氨基酸或蛋白质的含量。

氨基酸的化学性质与其分子中的氨基、羧基以及R侧链都有密切的关系。氨基酸的氨基可以与各种化学试剂发生不同的化学反应。例如：①二硝基氟苯反应。氨基酸的α-氨基或蛋白质的N-末端自由氨基可以与二硝基氟苯反应，产生黄色的N-二硝基苯衍生物。此反应用于测定蛋白质和多肽的N-末端氨基酸。②与异硫氰酸苯酯反应，产生苯氨基硫甲酰氨基酸。此反应用于测定多肽链的氨基酸顺序。

氨基酸的羧基亦可与各种化学试剂发生不同的化学反应。例如：①与氢氧化钠反应，生成氨基酸钠盐；②与乙醇反应，生成氨基酸乙酯。同时需要氨基和羧基的反应：①茚三酮反应。氨基酸与茚三酮发生氧化、脱氨、脱羧反应，大多数产生紫色化合物，而脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色化合物。利用茚三酮显色反应可以定性或定量测定各种氨基酸。②一个氨基酸的氨基或羧基可以与另一个氨基酸的羧基或氨基脱水而形成肽键，从而生成二肽。

氨基酸的R侧链含有官能团时，亦能发生许多化学反应。例如：①福林反应。酪氨酸的酚基和色氨酸的吲哚基能够还原磷钼酸，生成钼蓝。此蓝色反应用于定量测定蛋白质浓度。②坂口反应。α-萘酚和次亚氯酸钠与精氨酸反应，产生红色化合物。