由肌动蛋白构成的细丝和肌球蛋白构成的粗丝相对滑动，引起肌肉收缩的分子原理。脊椎动物骨骼肌细胞中的肌原纤维由重叠交错着的粗丝和细丝所构成（图1）。当肌膜兴奋时，细丝滑进粗丝空隙内，使肌节缩短而收缩。舒张时，则滑动方向相反，肌节伸长。肌肉收缩所需的能量，由腺苷三磷酸（ATP）水解提供。肌浆中Ca^2＋浓度的改变调控着肌肉的收缩和舒张。肌膜兴奋时，贮存在肌浆网中的Ca^2＋向肌浆中扩散，使肌浆中Ca^2＋浓度升高，引起肌肉收缩。兴奋过后，Ca^2＋由肌浆转运回肌浆网中，导致肌肉舒张。

图1 肌肉收缩时肌节的变化及粗、细丝的相对位置

骨骼肌细胞内与肌肉收缩有关的蛋白质有四种，一种是组成粗丝的肌球蛋白，其余是共同组成细丝的肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白。

肌球蛋白

由两条重链和四条轻链组成的长杆状大分子。两条重链的大部分形成螺旋，构成分子的杆部，重链的其余部分与轻链一起形成分子的头部（图2）。许多肌球蛋白分子排列集合成束，构成肌原纤维的粗丝。在一条粗丝中，由许多肌球蛋白分子的杆部集合在一起形成组丝的轴，而它们的头部则都朝向粗丝的两端并凸出而呈现许多突起，由这些突起形成了粗丝的横桥，它是粗、细丝之间的唯一联系结构。肌球蛋白的每个头部都可以与一个肌动蛋白单体结合形成肌动球蛋白。此外，肌球蛋白头部具有ATP酶活性，当ATP与肌球蛋白结合后，ATP水解成腺苷二磷酸（ADP）和磷酸（Pi），但仍联于肌球蛋白上。释放出的能量使肌球蛋白分子转变为能量化的构象形式，称为待发肌球蛋白。

图2 肌球蛋白分子模式图

肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白

肌动蛋白以两种形式存在。单体的G-肌动蛋白成球形。许多G-肌动蛋白聚合成纤维状，称为F-肌动蛋白。两股F-肌动蛋白盘绕成螺旋状是肌原纤维细丝的基本结构（图3）。在细丝上还有两种调节蛋白，它们在控制粗细丝之间横桥的通断及机械力的发生上起着重要作用。①原肌球蛋白：由两个亚基构成的细长分子。每分子原肌球蛋白能结合7个G-肌动蛋白。多个原肌球蛋白分子首尾相连，排列在F-肌动蛋白双螺旋的沟中。肌肉静息时，原肌球蛋白位于肌球蛋白头部和肌动蛋白之间，阻碍粗、细丝的结合；兴奋时则移动位置，暴露出肌动蛋白结合肌球蛋白的部位。②肌钙蛋白：由三个亚基构成的复合体，其中肌钙蛋白C（TnC）能与Ca^2＋结合；肌钙蛋白T（TnT）与原肌球蛋白结合；肌钙蛋白I（TnⅠ）与肌动蛋白结合。每分子肌钙蛋白是通过与原肌球蛋白和肌动蛋白的结合附着在细丝上。当TnC与Ca^2＋结合时，肌钙蛋白的构像发生改变，从而影响原肌球蛋白的位置，使之移入两条F-肌动蛋白螺旋沟的深部，造成肌动蛋白与肌球蛋白结合成肌动球蛋白，反之，当TnC未与Ca^2＋结合时，原肌球蛋白恢复到原来位置，阻碍了肌动蛋白与肌球蛋白的连接。

图3 细丝模式图

肌肉静息时，细胞内的Ca^2＋集中在肌浆网内。肌浆网内的Ca^2＋浓度比肌浆中高很多。当肌肉兴奋时，肌浆网对Ca^2＋的通透性增大，Ca^2＋释放入肌浆，使肌浆中Ca^2＋浓度升高，并与TnC结合，从而使原肌球蛋白移位，细丝上的G-肌动蛋白得与待发肌球蛋白结合，于是待发肌球蛋白释出其结合的ADP和Pi，并发生构像改变，横桥角度倾斜，引起细丝沿粗丝滑动一步。随后肌球蛋白头部与另一分子ATP结合，横桥断开，肌球蛋白再次成为待发型，并与另一G-肌动蛋白相互作用，再牵引细丝进一步滑动。如此反复进行，肌节不断缩短，表现出肌肉收缩的现象（图4）。肌肉兴奋过后，通过肌浆网上钙泵的作用，将Ca^2＋重新转运至肌浆网中，使肌浆中Ca^2＋浓度降低，Ca^2＋与TnC分离，最后肌肉转为舒张。

虽然肌肉收缩所需能量的直接来源是ATP，但糖和脂肪的氧化是肌肉收缩能量的根本来源。在肌肉收缩过程中，糖和脂肪的氧化增强，产生大量ATP，供肌肉收缩之用。此外，在肌肉中还有磷酸肌酸（CP），它是贮存能量的物质。当肌肉收缩而ATP有所降低时，CP可将其磷酸基转给ADP生成ATP：自身则转变为肌酸。收缩停止后，肌酸又可由ATP接受磷酸基形成CP。CP的作用是当肌肉突然收缩而消耗大量ATP时，缓冲ATP供应的暂时紧张。