Ca^2＋与环状多肽结合而成的一种化学物质。在动植物细胞内普遍存在，为真核细胞中一种必需的蛋白质，在控制植物细胞膜的功能和酶的活性方面起重要作用。

1967年张（Chang）首先从牛脑的环腺苷酸磷酸二酯酶的提纯过程中发现有一种能引起该酶专一活性丧失的内源活性蛋白，即CaM。在Ca^2＋存在状态下，将这一活性蛋白加入酶中，可使其活性又重新恢复。1978年恩特生（Anderson）和库米尔（Cormier）证实了豌豆中也存在CaM。已知CaM广泛存在于真核生物中，也可能存在于原核生物中。

CaM是由148个氨基酸组成的多肽链，与Ca^2＋有很高的亲和力，与Ca^2＋结合后，通过变构作用形成紧密的结构（图）。CaM分子内部分为4个结构区域，每一区域与Ca^2＋结合后就产生了主要的构象转换，形成具有生物活性的Ca-CaM复合体。这种激活态Ca-CaM复合体即可与某些酶结合而活化酶。

钙调素——由148个氨基酸组成的多肽链Ca^2＋结合在4个位置上

CaM结合在植物体内许多关键酶如环核苷酸磷酸二酯酶、腺苷酸环化酶、质膜上的Ca-ATP酶、NAD激酶的变构位上，诱导这些酶形成活性的构象，通常最大活化值（v_max）可增加5～10倍，活化作用可分为两步：

钙调素

（CaM＝钙调素，E＝脱辅基酶蛋白，*＝活性构象）

CaM是一种对热稳定、对pH值变化不敏感的小分子量的球状蛋白。牛脑CaM的等电点为4.3。其主要理化性质列于表1。

表1 动物和植物钙调素的性质

根据这些资料以及花生、牛脑和低等腔肠动物肾（Coelenterate Renilla reniformis）的CaM的氨基酸组成相类似，可以认为植物和动物组织中不同来源的CaM几乎是相同的。所以从一些植物提取的CaM可刺激动物组织中的环核苷酸磷酸二酯酶的活性，而从一些动物组织中提出的CaM又能促进植物组织中的生理活性。

CaM可调控许多有重要生理功能的酶的活性，协调许多细胞代谢活动。

调节酶的活性

在植物体中首先发现的需Ca及CaM的酶是NAD激酶。NAD及NADH是产生能量的途径例如糖酵解及三羧酸循环所必需，而NADP及NADPH则对生物合成途径更为需要，例如磷酸戊糖途径和脂肪酸的生物合成。NADP也是光合作用中光合电子传递链的末端电子受体。NADP是通过NAD磷酸化形成，它是与NAD激酶活性增强相联系的。

CaM还能活化质膜上的Ca^2＋-ATP酶，CaM通过对Ca^2＋-ATP酶活性的控制来调节细胞内Ca^2＋浓度，维持细胞质的Ca^2＋浓度处于低水平，有利于植物正常代谢。

调节细胞代谢

CaM对细胞第一信使激素、细胞质内第二信使（Ca^2＋、cAMP环腺苷酸）都有直接或间接的调控作用。作为第二信使的cAMP，其合成和分解反应受CaM激活。当细胞受到刺激，Ca^2＋穿过膜流入细胞质内的过程中首先活化膜上腺苷酸环化酶，催化cAMP合成；而当Ca^2＋扩散到细胞质后，才活化磷酸二酯酶（PDE），导致cAMP分解，这种顺序活化产生了cAMP短时间的积累。因此，CaM作为细胞质内Ca^2＋受体，既促进Ca^2＋功能的发挥，又调节细胞内Ca^2＋本身的浓度。同时它调节第二信使cAMP的合成分解，在第二信使调节体系中，CaM处于中心的地位。